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【bioRxiv】Structure of dimeric full-length human ACE2 in complex with B0AT1
文章来源:    发布时间:2024-06-28    【字号:
 

发表时间:218

摘要:

周强实验室针对这个问题进行了攻坚。第一步,他们要获取ACE2蛋白全长蛋白,但作为膜蛋白的ACE2本身很难在体外稳定获得。周强及博士后鄢仁鸿在文献中发现ACE2与肠道内的一个氨基酸转运蛋白B0AT1能够形成复合物。根据他们过去的研究经验,这个复合物极有可能稳定住ACE2。果然,他们通过共表达的方法获得了ACE2B0AT1优质稳定的复合物,并利用西湖大学的冷冻电镜平台成功解析了其三维结构,分辨率达到2.9埃,对于病毒识别至关重要的胞外结构域分辨率为2.7埃。(小编注:3埃是评价蛋白质结构分辨率的分界点。3埃以内的可以认为是高分辨率结构,在电子密度图上可以很清楚的确定侧链构象,侧链之间的盐键,氢键等相互作用。)

作者:Qiang Zhou, Renhong Yan, Yuanyuan Zhang, Yaning Li, Lu Xia

doi: https://doi.org/10.1101/2020.02.17.951848

   原文链接:https://www.biorxiv.org/content/10.1101/2020.02.17.951848v1